María Luisa Serrano G.Marzo 2009
Unidad de Química Medicinal - Facultad de Farmacia, Universidad Central de Venezuela
maria.serrano@ucv.ve
La sinergia entre los métodos biológicos experimentales, la bioinformática y el modelado molecular ha proporcionado grandes beneficios a diferentes áreas de las ciencias biológicas, en particular a la química medicinal. Esta disciplina utiliza diferentes aproximaciones teóricas no solamente para el diseño de nuevos fármacos, sino para la determinación estructural de posibles blancos terapéuticos.
El conocimiento de la estructura tridimensional de las proteínas, aunque sea aproximado, es esencial para el desarrollo de vacunas y nuevos fármacos (fármacos de naturaleza peptídica). Cuando se dispone de la estructura tridimensional de proteínas antigénicas es posible realizar el análisis in silico para la predicción de posibles regiones antigénicas (Tramontano, 2006). También es posible, empleando métodos informáticos de Docking Molecular, estudiar las interacciones antígeno-anticuerpo que representa un aporte interesante en la identificación de epitopos, diseño de péptidos y peptidomiméticos con posible actividad antigénica.
Nuestro interés en esta área se ha centrado fundamentalmente enfermedades parasitarias como la Malaria. El objetivo de los estudios que hemos venido realizando ha sido desarrollar y utilizar los modelos tridimensionales de algunas proteínas de Plasmodium vivax, que el parasito de mayor incidencia en Venezuela para definir posibles epitopos y proceder a la síntesis de péptidos y a la evaluación de sus propiedades antigénicas.
Recientemente, como producto del trabajo multidisciplinario, hemos desrrollado estudios de Modelado Molecular con proteínas de Tripanosomatideos, en primer lugar como apoyo a los estudios de biología molecular y en segundo lugar para su estudio desde el punto de vista estructural como posibles blancos quimioterapeuticos para el diseño de nuevos fármacos.
La determinación estructural empleando Modelado por Homología (Sali, 1997) ilustrará la versatilidad y áreas de aplicación de los diferentes métodos informáticos disponibles en nuestros días.
1.- Tramontano A 2006. The role of molecular modeling in biomedical research. FEBS Let 2928-2934.
2.- Sanchez R and Sali A 1997. Advances in comparative protein-structure modeling. Curr Opin Struct Biol 7: 206-214.
El conocimiento de la estructura tridimensional de las proteínas, aunque sea aproximado, es esencial para el desarrollo de vacunas y nuevos fármacos (fármacos de naturaleza peptídica). Cuando se dispone de la estructura tridimensional de proteínas antigénicas es posible realizar el análisis in silico para la predicción de posibles regiones antigénicas (Tramontano, 2006). También es posible, empleando métodos informáticos de Docking Molecular, estudiar las interacciones antígeno-anticuerpo que representa un aporte interesante en la identificación de epitopos, diseño de péptidos y peptidomiméticos con posible actividad antigénica.
Nuestro interés en esta área se ha centrado fundamentalmente enfermedades parasitarias como la Malaria. El objetivo de los estudios que hemos venido realizando ha sido desarrollar y utilizar los modelos tridimensionales de algunas proteínas de Plasmodium vivax, que el parasito de mayor incidencia en Venezuela para definir posibles epitopos y proceder a la síntesis de péptidos y a la evaluación de sus propiedades antigénicas.
Recientemente, como producto del trabajo multidisciplinario, hemos desrrollado estudios de Modelado Molecular con proteínas de Tripanosomatideos, en primer lugar como apoyo a los estudios de biología molecular y en segundo lugar para su estudio desde el punto de vista estructural como posibles blancos quimioterapeuticos para el diseño de nuevos fármacos.
La determinación estructural empleando Modelado por Homología (Sali, 1997) ilustrará la versatilidad y áreas de aplicación de los diferentes métodos informáticos disponibles en nuestros días.
1.- Tramontano A 2006. The role of molecular modeling in biomedical research. FEBS Let 2928-2934.
2.- Sanchez R and Sali A 1997. Advances in comparative protein-structure modeling. Curr Opin Struct Biol 7: 206-214.
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